Биополимеры строение белков. Белки как уникальный класс биополимеров. Элементный состав белков
Основная часть органических соединений — биологические полимеры (греч. poly много meros часть). К ним относят белки, нуклеиновые кислоты и полисахариды (углеводы).
В клетках растений преобладают углеводы, а в животных клетках больше белков.
Строение белков, или протеинов (греч. protos первый, важнейший), напоминает длинную цепь, каждым звеном которой является определенная аминокислота. Все живое взаимосвязано процессами питания. Несмотря на различия в строении белков, все организмы для их синтеза используют 20 одинаковых аминокислот, 8 из них не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать с пищей - их называют незаменимыми. Некоторые белки (казеин молока, миозин мышц) содержат все аминокислоты, другие (в молоках рыб) - менее половины.
Для небольшого белка из 250 аминокислот, каждая из которых - одна из 20, получается 20250 (примерно 10325) возможных молекул! Это громадная величина: в видимой части Вселенной (более 13 млрд световых лет) "всего лишь" 1080 электронов. Удивительно, что из огромного множества возможных комбинаций аминокислот образованы именно функциональные белки, необходимые для жизни.
Относительная молекулярная масса белков достигает десятков тысяч; инсулина - 5 700, а гемоглобина - 65 000. Эти гигантские соединения, включающие в среднем 300-500 аминокислот (тысячи атомов), называют макромолекулами.
Аминокислоты амфотерны: они способны проявлять как кислотные, так и основные свойства. В состав каждой аминокислоты кроме специфического только для нее радикала R входит кислотная (карбонильная) группа СООН и аминогруппа NH2, придающая ей основные свойства (в кислых и основных аминокислотах этих групп больше одной). Под действием ферментов карбонильная группа одной аминокислоты может взаимодействовать с аминогруппой другой аминокислоты с образованием так называемой -пептидной связи, поэтому белки называют еще полипептидами.
В искусственных условиях вне клетки без участия ферментов среди разнообразных возникающих химических связей между различными группами атомов аминокислот лишь незначительное количество связей могут оказаться -пептидными. Такие соединения не имеют биологической активности и белками не являются.
Последовательность аминокислот в белке называют первичной структурой. В виде вытянутой цепи белок не в состоянии выполнять свои специфические функции. Следующие друг за другом аминокислоты в белке образуют или спиральные структуры (-спирали), или складки (так называемые -структуры, которые собираются в складчатые листы-гармошки). Такую пространственную организацию (укладку) полипептидной цепи называют вторичной структурой. Но и этой сложной формы белкам недостаточно для выполнения всех своих функций.
В большинстве белков элементы вторичной структуры (-спирали, -структуры и неупорядоченные участки) дополнительно уложены с образованием третичной структуры. Глобулярные (лат. globulus шарик) белки уложены в клубок (или глобулу). Каждый белок образует свою характерную глобулу, со своими изгибами и петлями. При средней длине белковой цепи 100-200 нанометров (1нм=10-9 м) диаметр глобулы всего 5-7 нм. Третичная структура фибриллярных (лат. fibrilla нить) белков образует пучки нитей или слои (белки коллагены, кератины).
Для приобретения своих специфических свойств некоторые белки образуют структуры более высокого порядка. В четвертичной структуре последовательно соединены несколько глобул (или фибрилл). Так, белок гемоглобин состоит из четырех глобулярных субъединиц (каждая несет группу гема с ионом железа).
Формирование правильной пространственной структуры происходит по мере синтеза белковой цепи (последовательного присоединения аминокислот), на каждом этапе сборки белка соблюдается правило минимума потенциальной энергии: гидрофобные участки прячутся внутрь, а гидрофильные - вытесняются наружу; заряды разного знака максимально сближаются (например, NH3+ и COO–). Если по какой-либо причине эти правила укладки нарушаются, то белок оказывается неактивным или даже опасным для организма. Инфекционные белки-прионы (англ. protein infections particles) отличаются от своих нормальных изоформ только вторичной и третичной структурой, но вызывают у человека и млекопитающих неизлечимые заболевания центральной нервной системы ("коровье бешенство").
1. Какие молекулы называют биополимерами?
2. Все ли необходимые аминокислоты синтезирует наш организм?
3. Каким образом аминокислоты связываются в полипептид?
4. Что называют первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами белка? Какова функция этих структур?
© Все права защищены
"Жизнь, есть способ существования белковых тел"
Ф. Энгельс.
Ни один из известных нам живых организмов не обходится без белков. Белки служат питательными веществами, они регулируют обмен веществ, исполняя роль ферментов – катализаторов обмена веществ, способствуют переносу кислорода по всему организму и его поглощению, играют важную роль в функционировании нервной системы, являются механической основой мышечного сокращения, участвуют в передаче генетической информации и т.д.
Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов. Такими мономерами являются аминокислоты. Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот. Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:
Аминокислоты соединяются друг с другом за счёт образования новой связи между атомами углерода и азота – пептидной (амидной):
Из двух аминокислот (АК) можно получить дипептид, из трёх – трипептид, из большего числа АК получают полипептиды (белки).
Функции белков
Функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником α - аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме, а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и др. (см. таблицу). При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется.
· Каталитическая функция - осуществляется с помощью специфических белков - катализаторов (ферментов). При их участии увеличивается скорость различных реакций обмена веществ и энергии в организме.
Ферменты катализируют реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм), а также репликации ДНК и матричного синтеза РНК. Известно несколько тысяч ферментов. Среди них такие, как, например пепсин, расщепляют белки в процессе пищеварения.
· Транспортная функция - связывание и доставка (транспорт) различных веществ от одного органа к другому.
Так, белок эритроцитов крови гемоглобин соединяется в легких с кислородом, превращаясь в оксигемоглобин. Достигая с током крови органов и тканей, оксигемоглобин расщепляется и отдает кислород, необходимый для обеспечения окислительных процессов в тканях.
· Защитная функция - связывание и обезвреживание веществ, поступающих в организм или появляющихся в результате жизнедеятельности бактерий и вирусов.
Защитную функцию выполняют специфические белки (антитела - иммуноглобулины), образующиеся в организме (физическая, химическая и иммунная защита). Так, например, защитную функцию выполняет белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.
· Сократительная функция (актин, миозин) – в результате взаимодействия белков происходит передвижение в пространстве, сокращение и расслабление сердца, движение других внутренних органов.
· Структурная функция - белки составляют основу строения клетки. Некоторые из них (коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и кожи, эластин сосудистой стенки, кератин шерсти, фиброин шелка и др.) выполняют почти исключительно структурную функцию.
В комплексе с липидами белки участвуют в построении мембран клеток и внутриклеточных образований.
· Гормональная (регуляторная) функция - способность передавать сигналы между тканями, клетками или организмами.
Выполняют белки-регуляторы обмена веществ. Они относятся к гормонам, которые образуются в железах внутренней секреции, некоторых органах и тканях организма.
· Питательная функция - осуществляется резервными белками, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества.
Например: казеин, яичный альбумин, белки яйца обеспечивают рост и развитие плода, а белки молока служат источником питания для новорожденного.
Разнообразные функции белков определяются α-аминокислотным составом и строением их высокоорганизованных макромолекул.
Физические свойства белков
Белки – очень длинные молекулы, которые состоят из звеньев аминокислот, сцепленных пептидными связями. Это – природные полимеры, молекулярная масса белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких десятков миллионов. Например, альбумин молока имеет молекулярную массу 17400, фибриноген крови – 400.000, белки вирусов – 50.000.000. Каждый пептид и белок обладают строго определенным составом и последовательностью аминокислотных остатков в цепи, это и определяет их уникальную биологическую специфичность. Количество белков характеризует степень сложности организма (кишечная палочка – 3000, а в человеческом организме более 5 млн. белков).
Первый белок, с которым мы знакомимся в своей жизни, это белок куриного яйца альбумин - хорошо растворим в воде, при нагревании свертывается (когда мы жарим яичницу), а при долгом хранении в тепле разрушается, яйцо протухает. Но белок спрятан не только под яичной скорлупой. Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи - все они почти целиком состоят из другого белка, кератина. Кератин не растворяется в воде, не свертывается, не разрушается в земле: рога древних животных сохраняются в ней так же хорошо, как и кости. А белок пепсин, содержащийся в желудочном соке, способен разрушать другие белки, это процесс пищеварения. Белок инрерферон применяется при лечении насморка и гриппа, т.к. убивает вызывающие эти болезни вирусы. А белок змеиного яда способен убивать человека.
Классификация белков
С точки зрения пищевой ценности белков, определяемой их аминокислотным составом и содержанием так называемых незаменимых аминокислот, белки подразделяются на полноценные и неполноценные . К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, относящейся к неполноценным белкам. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.
В состав многих белков помимо пептидных цепей входят и неаминокислотные фрагменты, по этому критерию белки делят на две большие группы - простые и сложные белки (протеиды). Простые белки содержат только аминокислотные цепи, сложные белки содержат также неаминокислотные фрагменты (Например, гемоглобин содержит железо ).
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
1. Фибриллярные белки - нерастворимы в воде, образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
Большинство фибриллярных белков не растворяются в воде. К фибриллярным белкам относят например, α-кератины (на их долю приходится почти весь сухой вес волос, белки шерсти, рогов, копыт, ногтей, чешуи, перьев), коллаген - белок сухожилий и хрящей, фиброин - белок шёлка).
2. Глобулярные белки - водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая. Среди глобулярных и фибриллярных белков выделяют подгруппы. К глобулярным белкам относятся ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
3. Мембранные белки - имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ. Белки-транспортеры специфичны, каждый из них пропускает через мембрану только определённые молекулы или определённый тип сигнала.
Белки – неотъемлемая часть пищи животных и человека. Живой организм отличается от неживого в первую очередь наличием белков. Для живых организмов характерно огромное разнообразие белковых молекул и их высокая упорядоченность, что и определяет высокую организацию живого организма, а также способность двигаться, сокращаться, воспроизводиться, способность к обмену веществ и к многим физиологическим процессам.
Строение белков
Фишер Эмиль Герман, немецкий химик-органик и биохимик. В 1899 начал работы по химии белков. Используя созданный им в 1901 эфирный метод анализа аминокислот, Ф. впервые осуществил качественные и количественные определения продуктов расщепления белков, открыл валин, пролин (1901) и оксипролин (1902), экспериментально доказал, что аминокислотные остатки связываются между собой пептидной связью; в 1907 синтезировал 18-членный полипептид. Ф. показал сходство синтетических полинептидов и пептидов, полученных в результате гидролиза белков. Ф. занимался также изучением дубильных веществ. Ф. создал школу химиков-органиков. Иностранный член-корреспондент Петербургской АН (1899). Нобелевская премия (1902).
Огромное количество разнообразных соединений различной химической природы сумел синтезировать человек в лабораторных условиях. Однако все равно самыми важными и значимыми для жизни всех живых систем были, есть и останутся именно естественные, природные вещества. То есть те молекулы, которые участвуют в тысячах биохимических реакций внутри организмов и отвечают за их нормальное функционирование.
Подавляющее большинство из них относится к группе, имеющей название "биологические полимеры".
Общее понятие о биополимерах
В первую очередь следует сказать, что все эти соединения - высокомолекулярные, обладающие массой, доходящей до миллионов Дальтон. Данные вещества - животные и растительные полимеры, которые играют определяющую роль в построении клеток и их структур, обеспечении метаболизма, фотосинтеза, дыхания, питания и всех остальных жизненно важных функций любого живого организма.
Переоценить значение таких соединений сложно. Биополимеры - это природные вещества естественного происхождения, формирующиеся в живых организмах и являющиеся основой всего живого на нашей планете. Какие же конкретно соединения к ним относятся?
Биополимеры клетки
Их достаточно много. Так, основными биополимерами являются следующие:
- белки;
- полисахариды;
- нуклеиновые кислоты (ДНК и РНК).
Помимо них, сюда же можно отнести и многие смешанные полимеры, формирующиеся из комбинаций уже перечисленных. Например, липопротеины, липополисахариды, гликопротеины и другие.
Общие свойства
Можно выделить несколько особенностей, которые присущи всем рассматриваемым молекулам. Например, следующие общие свойства биополимеров:
- большая молекулярная масса вследствие образования огромных макроцепей с разветвлениями в химической структуре;
- типы связей в макромолекулах (водородные, ионные взаимодействия, электростатическое притяжение, дисульфидные мостики, пептидные связи и прочие);
- структурная единица каждой цепи - мономерное звено;
- стереорегулярность или ее отсутствие в строении цепи.
Но в целом у всех биополимеров все же больше отличий в строении и функциях, нежели сходств.
Белки
Огромное значение в жизни любых живых существ имеют белковые молекулы. Такие биополимеры - это основа всей биомассы. Ведь даже по жизнь на Земле зародилась из коацерватной капельки, которая представляла собой белок.
Структура данных веществ подчиняется строгой упорядоченности в строении. Основу каждого белка составляют аминокислотные остатки, которые способны соединяться друг с другом в неограниченной длины цепи. Это происходит при помощи формирования особых связей - пептидных. Такая связь образуется между четырьмя элементами: углеродом, кислородом, азотом и водородом.
В состав молекулы белка может входить очень много аминокислотных остатков, как одинаковых, так и разных (несколько десятков тысяч и более). Всего разновидностей аминокислот, встречающихся в составе данных соединений, насчитывается 20. Однако их разнообразное сочетание позволяет белкам процветать в количественном и видовом отношении.
Биополимеры белков имеют разные пространственные конформации. Так, каждый представитель может существовать в виде первичной, вторичной, третичной или четвертичной структуры.
Наиболее простая и линейная из них - первичная. Она представляет собой просто ряд аминокислотных последовательностей, соединенных друг с другом.
Вторичная конформация отличается более сложным строением, так как общая макроцепь белка начинает спирализоваться, формируя витки. Две рядом расположенные макроструктуры удерживаются друг возле друга за счет ковалентных и водородных взаимодействий между группировками их атомов. Различают альфа и бета-спирали вторичной структуры белков.
Третичная структура представляет собой свернутую в клубок одну макромолекулу (полипептидную цепь) белка. Очень сложная сеть взаимодействий внутри данной глобулы позволяет ей быть достаточно стабильной и держать принятую форму.
Четвертичная конформация - это несколько полипептидных цепочек, свернутых спирально и закрученных в клубок, которые при этом еще и между собой образуют множественные связи различного типа. Самая сложная глобулярная структура.
Функции белковых молекул
- Транспортная. Ее осуществляют входящие в состав плазматической Именно они формируют ионные каналы, по которым способны проходить те или иные молекулы. Также многие белки входят в состав органоидов движения простейших и бактерий, поэтому принимают непосредственное участие в их движении.
- Энергетическая функция выполняется данными молекулами очень активно. Один грамм белка в процессе метаболизма образует 17,6 кДж энергии. Поэтому потребление растительных и животных продуктов, содержащих эти соединения, жизненно необходимо живым организмам.
- Строительная функция заключается в участии белковых молекул в построении большинства клеточных структур, самих клеток, тканей, органов и так далее. Практически любая клетка в основе своей построена из данных молекул (цитоскелет цитоплазмы, плазматическая мембрана, рибосома, митохондрии и другие структуры принимают участие в образовании белковых соединений).
- Каталитическая функция осуществляется ферментами, которые по своей химической природе являются не чем иным, как белками. Без ферментов было бы невозможно большинство биохимических реакций в организме, так как они - в живых системах.
- Рецепторная (также сигнальная) функция помогает клеткам ориентироваться и правильно реагировать на любые изменения окружающей среды, как механические, так и химические.
Если рассматривать белки более углубленно, то можно выделить еще некоторые второстепенные функции. Однако перечисленные являются основными.
Нуклеиновые кислоты
Такие биополимеры - это важная часть каждой клетки, будь прокариотическая она или эукариотическая. Ведь к нуклеиновым кислотам относятся молекулы ДНК и РНК (рибонуклеиновой кислоты), каждая из которых является очень важным звеном для живых существ.
По своей химической природе ДНК и РНК представляют собой последовательности нуклеотидов, соединенных водородными связями и фосфатными мостиками. такие нуклеотиды, как:
- аденин;
- тимин;
- гуанин;
- цитозин;
- пятиуглеродистый сахар дезоксирибоза.
РНК отличается тем, что тимин заменяется на урацил, а сахар - на рибозу.
Благодаря особой структурной организации молекулы ДНК способны выполнять ряд жизненно значимых функций. РНК также играет в клетке большую роль.
Функции таких кислот
Нуклеиновые кислоты - биополимеры, отвечающие за следующие функции:
- ДНК является хранителем и передатчиком генетической информации в клетках живых организмов. У прокариот данная молекула распределена в цитоплазме. В находится внутри ядра, отделенного кариолеммой.
- Двуцепочечная молекула ДНК разделена на участки - гены, которые составляют структуры хромосомы. Гены каждого существа формируют специальный генетический код, в котором зашифрованы все признаки организма.
- РНК бывает трех видов - матричная, рибосомальная и транспортная. Рибосомальная принимает участие в синтезе и сборке белковых молекул на соответствующих структурах. Матричная и транспортная переносят считанную с ДНК информацию и расшифровывают ее биологический смысл.
Полисахариды
Данные соединения - это преимущественно растительные полимеры, то есть встречающиеся именно в клетках представителей флоры. Особенно богата полисахаридами их клеточная стенка, которая содержит целлюлозу.
По своей химической природе полисахариды - это макромолекулы углеводов сложного строения. Могут быть линейными, слоистыми, сшитыми конформациями. Мономерами выступают простые пяти-, чаще шестиуглеродные сахара - рибоза, глюкоза, фруктоза. Имеют большое значение для живых существ, так как входят в состав клеток, являются запасным питательным веществом растений, расщепляются с высвобождением большого количества энергии.
Значение различных представителей
Очень важны такие биологические полимеры, как крахмал, целлюлоза, инулин, гликоген, хитин и другие. Именно они и являются важными источниками энергии в живых организмах.
Так, целлюлоза - обязательный компонент клеточной стенки растений, некоторых бактерий. Придает прочность, определенную форму. В промышленности человеком используется для получения бумаги, ценных ацетатных волокон.
Крахмал - запасное питательное вещество растений, которое является также ценным пищевым продуктом для людей и животных.
Гликоген, или животный жир, - запасное питательное вещество животных и человека. Выполняет функции теплоизоляции, энергетического источника, механической защиты.
Смешанные биополимеры в составе живых существ
Помимо тех, что мы рассмотрели, существуют и различные сочетания высокомолекулярных соединений. Такие биополимеры - это сложные смешанные конструкции из белков и липидов (липопротеины) или из полисахаридов и белков (гликопротеины). Также возможно сочетание липидов и полисахаридов (липополисахариды).
Каждый из этих биополимеров имеет множество разновидностей, выполняющих в живых существах ряд важных функций: транспортную, сигнальную, рецепторную, регуляторную, ферментативную, строительную и многие другие. Структура их химически очень сложна и далеко не для всех представителей расшифрована, поэтому и функции до конца не определены. На сегодня известны только самые распространенные, однако значительная часть остается за границами человеческих познаний.
Тема: Белки - природные биополимеры
“Меняя каждый миг свой образ прихотливый,
капризна, как дитя, и призрачна, как дым,
кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
великое смешав с ничтожным и смешным…”
С.Я. Надсон
| Методическая информация |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Тип занятия | Интегрированный (биология + химия) проблемно-исследовательский мультимедиа урок |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Формировать у обучающихся представление о свойствах и функциях белков в клетке и организме |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Обучающие: дать понятие о белках - природных биополимерах, их многообразных функциях, химических свойствах белков; формировать знания об уникальных особенностях строения белков; углубить знания о взаимосвязи строения и функции веществ на примере белков; учить обучающихся, использованию знаний смежных предметов для получения более полной картины мира. Развивающие: развитие познавательного интереса, установление межпредметных связей; совершенствовать умения анализировать, сравнивать, устанавливать взаимосвязь между строением и свойствами. Воспитательные: показать материальное единство органического мира; формирование научного мировоззрения; |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Метод проблемного изложения, частично-поисковый, эвристический, исследовательский |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функция преподавателя: | Управляющий поисковой работой обучающихся, консультант |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Знания, умения, навыки и компетенции, которые обучающиеся актуализируют, приобретут, закрепят в ходе занятия: | Формируются такие мыслительные операции, как: сравнение свойств белка, классификация структур белковой молекулы, сравнительный анализ функций белка. Основные понятия: Аминокислоты, пептидная связь, полипептид, структура белка, функции белка, свойства белка, денатурация. Основные навыки: Работа с химическим оборудованием, работа по выявлению активности каталазы |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Необходимое оборудование и материалы: | Компьютер, презентация по теме урока. Эксперимент: пробирки, штативы, спиртовка, держатель. Реактивы и материалы: р-р Белка куриного яйца, азотная кислота, р-р сульфата меди(II), щелочь, раствор 3% перекиси водорода, сырой и вареный картофель или мясо. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Ведущий тип деятельности: | Продуктивный, творческий, проблемный |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Технологическая карта занятия |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Мотивация: | Как изучение этой темы может вам помочь в вашей будущей профессии? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Ход занятия: |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Организационный момент | “Белки, жиры и углеводы, |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Актуализация знаний | А знаете ли Вы: 8. Как появилась жизнь на Земле? Что лежит в основе жизни? Вот сегодня мы об этом и будем вести речь. План занятия: Определение. Функции белков. Состав и строение белков. Структура белков. Химические свойства белков. 6. Превращение белков в организме. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Проблемный вопрос? Как строение белка может быть связано с его свойствами и функциями? Гипотеза: Примеры белков История открытия: Состав белков Определение | Понять, каким образом белки осуществляют перечисленные выше многообразные функции, непросто. Единственный способ приблизиться к решению этой задачи - узнать, из чего построен белок, как расположены структурные элементы, составляющие его молекулу, по отношению друг к другу и в пространстве, как они взаимодействуют друг с другом и веществами внешней среды, т.е. изучить строение и свойства белков. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Раскрыть причинно- следственную зависимость: функции - строение. белки - полимеры, мономеры - аминокислоты |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Назовите известные вам белки, укажите их местонахождение? глобулин - вакцина, родопсин - зрительный пурпур, В середине 19 века положено начало изучения белков, но только через 100 лет учёные систематизировали белки, определи их состав, а также сделали вывод, что белки - это главный компонент живых организмов. А.Я. Данилевский - наличие в белке пептидной связи Э.Фишер - синтезировал соединения белка Химический состав белка может быть представлен следующими данными: С -55%, О - 24%, Н - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: в мышцах - 80%, в коже - 63%, в печени - 57%, в мозге - 45%, в костях -28% Химические формулы некоторых белков : Пенициллин С16Н18О4N2 Казеин С1864Н3021О576N468 S2 Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4 - Давайте дадим определение термину БЕЛОК БЕЛКИ - биополимеры нерегулярного строения, мономерами которого являются 20 аминокислот разных типов. В химический состав аминокислот входят: С, О, Н, N, S. Белковые молекулы могут образовывать четыре простраственные структуры и выполняют в клетке и организме целый ряд функций: строительную, каталитическую, регуляторную, двигательную, транспортную |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функции белков | - Белки - основа живого на Земле, входят в состав кожи, мышечной и нервной ткани, волос, сухожилий, стенок сосудов животных и человека; это строительный материал клетки. Роль белков трудно переоценить, т.о. жизнь на нашей планете действительно можно рассматривать как способ существования белковых тел, осуществляющих обменом веществ и энергией с внешней средой. Поскольку белок содержит разнообразные функциональные группы, он не может быть отнесен к какому-нибудь из ранее изученных классов соединений. В нем как в фокусе сочетаются признаки соединений, относящихся к различным классам. Отсюда его многообразие. Это в сочетании с особенностями его структуры и характеризует белок как высшую форму развития вещества. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Структура белка | Составить конспект и ответить в процессе беседы на вопросы: Остатки каких аминокислот входят в состав молекул белка? (см.прил.) За счёт каких функциональных групп аминокислот происходит соединение их друг с другом? Что понимают под «первичной» структурой белка? Что представляет собой «вторичная» структура белка? Какие связи её удерживают? Что такое «третичная» структура? За счет, каких связей она образуется? В чем особенность четвертичной структуры? (В виде линейной последовательности аминокислот)
-Что собой представляет первичная структура белка? Какие связи стабилизируют вторичную структуру? (Пространственная конфигурация белковой молекулы свернутые в виде спирали. В формировании спиральной конфигурации полипептидной цепи играют роль водородные связи между -С=О и -N-H группами.. )
- Что собой представляет третичная структура белка ? (Э то конфигурация в виде закрученной вспираль полипептидной цепи. Она поддерживается взаимодействием разных функциональных групп полипептидной цепи. Так, между атомами серы образуется дисульфидный мостик, между карбоксильной и гидроксильной группами имеется сложноэфирный мостик, а между карбоксильной и аминогруппами может возникнуть солевой мостик. Для этой структуры характерны и водородные связи).
- Что собой представляет четвертичная структура белка? (Некоторые белковые макромолекулы могут соединяться друг с другом и образовывать относительно крупные агрегаты- макромолекулы белка).
Какие химические свойства будут характерны для белков? (Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп - аминогрупп и анионообразующих - карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы, то заряд молекулы - отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), еслиаминогруппы - то положительный (основные свойства)).
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Химические свойства белков | Для белков характерны реакции, в результате которых выпадает осадок. Но в одних случаях полученный осадок при избытке воды растворяется, а в других - происходит необратимое свертывание белков, т.е. денатурация. Происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы под влиянием внешних факторов: температура, действия химических реагентов, механического воздействия. При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, теряется биологическая активность К чему может привести денатурация? Нарушение антигенной чувствительности белка; Блокирование ряда иммунологических реакций; Нарушение обмена веществ; Воспаление слизистой оболочки ряда органов пищеварения (гастриты, колит); Камнеобразование (камни имеют белковую основу). Также для белков характерны: Свертывание белков при нагревании Осаждение белков солями тяжелых металлов и спиртом Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев. Белки подвергаются гниению (под действием гнилостных бактерий), при этом образуются метан (CH4), сероводород (H2S), аммиак (NH3), вода и другие низкомолекулярные продукты. Амфотерность Строение АК в общем виде: NH2-CH- COOH, где R - углеводородный радикал. СООН - карбоксильная группа / кислотные свойства/. NН2 - аминогруппа / основные свойства/. Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией Превращения белков в организме. Белки пищи → полипептиды → α-аминокислоты → белки организма |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Как ведет себя белок по отношению к воде? |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Гидролиз | Гидролиз белка - разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α- аминокислот, из которых он был составлен.
Белки - Альбумозы - Дипептиды - Аминокислоты |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Качественные, цветные реакции на белок | Ксантопротеиновая реакция - реакция на ароматические циклы. Белок + HNO3(к) → белый осадок → желтая окраска → оранжевая окраска + NH3 Как с помощью ксантопротеиновой реакции можно отличить натуральные шерстяные нитки от искусственных? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Биуретовая реакция - реакция на пептидные связи. Белок + Cu(OH)2 → фиолетовая окраска раствора Можно ли с помощью химии решить проблему дефицита белковой пищи? Должна медленно появиться розово-фиолетовая или пурпурная окраска. Это реакция на пептидные связи в соединениях. В присутствии разбавленного раствора Си в щелочной среде атомы азота пептидной цепи образуют окрашенный в пурпурный цвет комплекс с ионами меди (II). Биурет (производное мочевины) тоже содержит группу CONH - и поэтому дает эту реакцию. |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функции белка |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Домашняя работа | Один стакан цельного молока содержит 288 мг кальция. Сколько нужно выпивать в день молока для снабжения вашего организма достаточным количеством этого элемента? Суточная потребность 800 мг Са. (Ответ. Для удовлетворения суточной потребности в кальции взрослый мужчина должен выпивать в день 2,7 стакана молока: 800 мг Са*(1 стакан молока/ 288 Са) = 2,7 стакана молока). В куске белого пшеничного хлеба 0,8 мг железа. Сколько кусков нужно съедать в день для удовлетворения суточной потребности в этом элементе. (Суточная потребность в железе 18 мг). (Ответ. 22,5 кусочка) 18 мг.: 0,8= 22,5 |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Закрепление изученного материала Игра «Подними руку, если согласен» | Сейчас вы будете выполнять задание по изученной теме в виде теста. (Во время проверки обучающиеся меняются своими работами и оценивают работу соседа. Варианты правильных ответов на доске. По окончании проверки каждый выставляет оценку соседу) - Какая структура является самой прочной? Почему?
-Как можно с помощью проволоки, бус показать образование вторичной, третичной, четвертичной структур белка . За счет каких связей, взаимодействий это происходит? А теперь с помощью теста проверим, как вы усвоили материал. На ответ «Да» поднимаете руку. 1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями (Нет) 2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да) 3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да) 4.Белок - мономер. (Нет) 5. Продукт гидролиза пептидных связей - вода. (Нет) 6. Продукты гидролиза пептидных связей - аминокислоты. (Да) 7. Белок - макромолекула. (Да) 8. Катализаторы клетки - это белки. (Да) 9. Существуют белки, переносящие кислород и углекислый газ. (Да) 10. Иммунитет не связан с белками. (Нет) |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Высказывания о жизни и белках знаменитых людей | «Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом». Ф.Энгельс «Анти-Дюринг» Знаменитый путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольдт еще на пороге 19 века давал такое определение жизни: «Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постепенный обмен веществ с окружающей их внешней природой; причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и сама жизнь, что приводит к разложению белка». Определение, данное Ф.Энгельсом в работе«Анти-Дюринг», позволяет задуматься над тем, как современная наука представляет процесс жизни. «Жизнь - это переплетение сложнейших химических процессов взаимодействия белков между собой и другими веществами». |
|||||||||||||||||||||||||||||
Приложение № 1
Функции белков.
Каталитическая функция
Белок как фермент: Ферменты - белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты катализируют только одну реакцию. Заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью.
Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность)
Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.
Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.
Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры: панкреатин, фестал, лидаза.
Ферменты используются в промышленности: при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.
Ферменты используются при обработке льна, конопли, для смягчения кожи в кожевенной промышленности, они входят в состав стиральных порошков.
Структурная функция
Белки являются структурным компонентом многих клеток. Например, мономеры актина итубулина — это глобулярные, растворимые белки, но после полимеризации они формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму.Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти,перья птиц и некоторые раковины.
Защитная функция
Существуют несколько видов защитных функций белков:
Физическая защита. В ней принимает участие коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса.
Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играютферментыпечени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
Иммунная защита. Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атакупатогенов
Регуляторная функция
Многие процессы внутри клеток регулируются белковыми молекулами, которые не служат ни источником энергии, ни строительным материалом для клетки. Эти белки регулируюттранскрипцию, трансляцию, а также активность других белков и др.
Регуляторную функцию белки осуществляют либо за счёт ферментативной активности), либо за счёт специфического связывания с другими молекулами, как правило, влияющего на взаимодействие с этими молекулами ферментов.
Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и разными организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др.
Транспортная функция
Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Запасная (резервная) функция белков
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений и яйцеклетках животных; белки третичных оболочек яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессыметаболизма.
Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях — свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы. При воздействии сигнала на определённый участок молекулы — белок-рецептор — происходят её конформационные изменения. В результате меняется конформация другой части молекулы, осуществляющей передачу сигнала на другие клеточные компоненты.
Моторная (двигательная) функция
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе локомоцию (миозин), перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов), движение ресничек и жгутиков, а также активный и направленный внутриклеточный транспорт создайте презентацию
Коды пищевых добавок
| Е103, Е105, Е111, Е121, Е123,Е125,Е126, Е130, Е152. |
|
| 2. Подозрительные | Е104, ЕЕ122, Е141, Е150, Е171, Е173, Е180, Е241, Е477. |
| 3. Опасные | Е102, Е110, Е120, Е124,. Е127. |
| 4.Канцерогенные | Е131,Е210-Е217,Е240, Е330. |
| 5. Вызывающие расстройства кишечника | |
| 6. Вредные для кожи | |
| 7. Вызывающие нарушение давления | |
| 8. Провоцирующие появление сыпи | |
| 9. Повышающие уровень холестерина | |
| 10. Вызывающие расстройство желудка | Е338 Е341, Е407, Е450, Е461 - Е466 |
Практическая работа
Тема: «Химические свойства белков. Качественные (цветные) реакции на белки».
Цель : Изучить химические свойства белков. Познакомиться с качественными реакциями на белки. Активность фермента каталазы в живых и мертвых тканях..
«Денатурация белков»
Порядок выполнения.
Приготовьте раствор белка.
В пробирку налейте 4-5 мл раствора белка и нагрейте до кипения.
Отметьте изменения.
Охладите содержимое пробирки и разбавьте водой.
«Ксантопротеиновая реакция»
Порядок выполнения.
2. В пробирку прилейте 1 мл уксусной кислоты.
3. Содержимое пробирки нагрейте.
4. Охладите смесь и добавьте аммиак до щелочной среды.
5. Отметьте изменения.
« Биуретовая реакция »
Порядок выполнения.
1. В пробирку налейте 2-3 мл раствора белка.
2. Добавьте 2-3 мл раствора гидроксида натрия и 1-2 мл раствора медного купороса..
3. Отметьте изменения.
Качественные (цветные)
реакции на белки. Опыты №2 и №3
Ксантопротеиновая реакция
Белок + HNO3конц > ярко?желтое окрашивание
(обнаружение бензольных ядер)
Биуретовая реакция
Белок + NaOH+CuSO4 > красно-
фиолетовое окрашивание
(обнаружение пептидных связей)
«Доказательство наличие белка только в живых организмах»
Порядок выполнения.
1. В пробирках находятся свежевыжатый сок картофеля, кусочки сырого картофеля,
вареный картофель.
2. Добавьте в каждую пробирку 2-3 мл перекиси водорода.
3. Отметьте изменения. (каталаза - ферментный белок выделяется только в
присутствии молекулярной воды, растворенные в воде альбумины сворачиваются)
| Опыт | Что делали | Что наблюдали | Объяснение и выводы |
| 1. Качественные реакции на белки. | |||
| а) Биуретовая реакция. | К 2 мл раствора белка добавить раствор сульфата меди (II) и щелочи. | Красно-фиолетовое окрашивание. | При взаимодействии растворов образуется комплексное соединение между ионами Си2+ и полипептидами. |
| б) Ксантопротеиновая реакция. | К 2 мл раствора белка добавить по каплям концентрирующуюся азотную кислоту. | Желтое окрашивание. | Реакция доказывает, что в состав белков входят остатки ароматических аминокислот. |
| 2. Денатурация белка. | Пробирку № 3 с раствором белка нагреть. | Во всех трех случаях наблюдается необратимое свертывание белка — денатурация. | При нагревании, действии неразбавленного спирта, солей тяжелых металлов происходит разрушение вторичной и третичной структуры, с сохранением первичной. |
«Жизнь есть способ существования белковых тел…» Ф.Энгельс
Опорный конспект Приложение № 2- АМФОТЕРНОСТЬ
Кислая среда = по типу щелочи
[белок]+ + ОН- = по типу кислоты
- ГИДРОЛИЗ ……разрушение первичной структуры белка до α-аминлкислот
Качественные реакции
- БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ (распознавание в молекуле белка пептидных связей).
Б. + CuSO4 + NaOH → фиолетовое окрашивание
………………………………
- КСАНТОПРОТЕИНОВАЯ РЕАКЦИЯ (обнаружение бензольных ядер).
Б. + HNO3 → желтое окрашивание
- ГОРЕНИЕ БЕЛКА ………………………..
N2, CO2, H2O - запах жженых перьев
- ДЕНАТУРАЦИЯ - ………………………..
высокая t разрушение
радиоактивное облучение 2-3 структуры
соли тяжелых Ме
Протеины ПротеидыБЕЛКИ - важнейшая составная часть живых организмов, входят в состав кожи, роговых покровов, мышечной и нервной ткани
(простые) (сложные)
| 1 вариант | 2 вариант |
| 1. В состав аминокислот входят: а) только аминогруппы б) только карбоксильные группы в) аминогруппы и карбоксильные группы г) аминогруппы и карбонильные группы | 1. Аминокислотой является вещество, формула которого: а) СН3СН2 СОNН2 б) NН2СООН в) NН2СН2СН2СООН г) NН2СН2СОН |
| 2. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, а поступают только с пищей, называются а) a -аминокислотами б) пищевыми в) -аминокислотами г) незаменимыми | 2. Аминокислоты - это а) бесцветные легкокипящие жидкости б) газы тяжелее воздуха в) кристаллические вещества розового цвета г) бесцветные кристаллические вещества |
| 3. При взаимодействии аминокислот со щелочами и кислотами образуются: б) сложные эфиры в) дипептиды г) полипептиды | 3. Образование полипептидов происходит по типу реакции: а) полимеризации б) поликонденсации в) присоединения г) замещения |
| 4. Формула 3-аминопропановой кислоты: а) NН2СН2СООН б) NН2СН2СН2СООН в) NН2СН2СН2 NН2 г) NН2СН СН2СООН | 4. Самые слабые кислотные свойства проявляет кислота: а) уксусная б) хлоруксусная в) аминоуксусная г) дихлоруксусная |
| 5. Верным является утверждение, что аминокислоты это: а) твердые вещества молекулярного строения б) кристаллические вещества ионного строения в) жидкости, хорошо растворимые в воде г) кристаллические вещества с низкими температурами плавления | 5. Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как они взаимодействуют: а) с кислотами б) с щелочами в) со спиртами г) с кислотами и щелочами |
Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 - А, 4 - Б, 5 - Б Ответы 1 - В, 2 - Г, 3 -Б, 4 -В, 5 - Г
| 1 вариант | 2 вариант |
| 1. Укажите название белка, выполняющего защитную функцию: | 1. Укажите название белка, выполняющего ферментативную функцию: а) гемоглобин, б) оксидаза, в) антитела. |
| 2. Белки - это..: а) полисахариды, б) полипептиды, в) полинуклеотиды. | 2. Биологические свойства белка определяет структура: а) третичная, б) вторичная, в) первичная. |
| 3. Первичная структура белка поддерживается за счёт связей: | 3. Вторичная структура белка поддерживается за счёт связей: а) ионных, б) пептидных, в) водородных. |
| 4. Гидролиз белка используется для: а) получения аминокислот, б) качественного обнаружения белка, в) разрушения третичной структуры | 4. Белки подвергаются реакциям: а) денатурации, б) полимеризации, в) поликонденсации. |
| 5. Аминокислоты, необходимые для построения белков, попадают в организм: а) с водой, б) с пищей, в) с воздухом. | 5. Какой из процессов наиболее сложен: а) микробиологический синтез, б) органический синтез, в) переработка растительного белка. |
Ответы: 1 - в, 2 - б, 3 - б, 4 - а, 5 - б. Ответ: 1 - б, 2 - в, 3 - в. 4 - а, 5 - б.
Тест «Белки»
1 . Какие химические элементы входят в состав белков?
а) углерод б) водород в) кислород г) сера д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор
2 . Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?
а) 30 в) 20 б) 26 г) 10
3 . Сколько аминокислот являются незаменимыми для человека?
а) 16 б) 10 в) 20 г) 7
4 . В результате какой реакции образуется пептидная связь?
а) реакция гидролиза в) реакция поликонденсации
б) реакция гидратации г) все вышеперечисленные реакции
5 . Какая функциональная группа придает аминокислоте - кислотные, какая - щелочные свойства? (карбоксильная, аминогруппа).
6 . Какие связи образуют 1- первичную, 2- вторичную, 3- третичную структуры белка? Соотнесите:
а) ковалентные в) ионные
б) водородные г) такие связи отсутствуют
7 ) Определите структуры белковой молекулы:
1. 
2.
Таблица ответов
| Номер вопроса | |||||||
| Вариант ответа |
8) Денатурация - это разрушение белка до _____________структуры под действием________________, а также под действием растворов различных химических веществ (______,________, солей) и радиации.
9) Гидролиз - это разрушение _____________структуры белка под действием________________, а так же водных растворов кислот или щелочей.
10) Качественные реакции:
а) Биуретовая.
Белок + ___________________________ = _________________________
б) Ксантопротеиновая.
Белок + ___________________________ = __________________________
11) Установите соответствие между белками и их функцией в организме. Ответ дайте в виде последовательности цифр, соответствующих буквам по алфавиту:
БЕЛКИ: ФУНКЦИЯ:
А) гемоглобин 1)сигнальная
Б) ферменты 2) транспортная
В) антитела и антитоксины 3) структурная
4) каталитическая
5) защитная
12) Заполните значение белков:
| Функции | Значение |
|
| Строительная | Клеточные мембраны, покровные ткани, шерсть, перья, гора, волосы, хрящи |
|
| Транспортная | Накопление и транспорт по организму важнейших веществ |
|
| Энергетическая | Запас аминокислот для развития организма |
|
| Двигательная | Сократительные белки основа мышечных тканей |
|
| Защитная | Белки - антитела, антитоксины распознают и уничтожают бактерии и “чужеродные” вещества |
|
| Каталитическая | Белки - природные катализаторы (ферменты) |
|
| Сигнальная | Мембранные белки воспринимают внешние воздействия и передают сигнал о них внутрь клетки |
Вопросы к брифингу:
Белок иначе называют…
Что является мономерами белка?
Сколько незаменимых АК известно?
Каков атомарный состав белков?
Какая связь поддерживает вторичную структуру?
Как называется связь, образующая ППЦ?
Вторичная структура белковой молекулы в пространстве напоминает…
За счет каких взаимодействий образуются третичная структура?
Почему белки относят к ВМС?
Что в переводе с греческого означает “протеин”?
Что такое “денатурация”?
Как называется процесс взаимодействия белков с Н2О?
Белки - это природные полипептиды с высокими значениями молекулярной массы (от 10 000 до десятков миллионов). Они входят в состав всех живых организмов и выполняют разнообразные биологические функции.
Можно выделить четыре уровня в строении полипептидной цепи. Первичная структура белка - это конкретная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.
Ключевой этап определения структуры белка - расшифровка последовательности аминокислот в первичной структуре. Для этого белок сначала разделяют на полипептидные цепи (если их несколько), а затем анализируют аминокислотный состав цепей путем последовательного отщепления аминокислот. Это - чрезвычайно трудоемкая процедура, поэтому первичная структура надежно установлена только для достаточно простых белков.
Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, - гормон инсулин (1955 г.). Это - простой белок, состоящий из двух полипептидных цепей (одна цепь содержит 21 аминокислотный остаток, другая - 30 остатков), соединенных двумя дисульфидными мостиками. На установление его структуры английскому биохимику Ф. Сангеру потребовалось 10 лет.
Принципиальная возможность синтеза белков была доказана на примере двух гормонов - вазопрессина и окситоцина. Впоследствии были синтезированы более сложные белки - инсулин и рибонуклеаза (124 аминокислотных остатка).
В настоящее время искусственное получение белков осуществляется не с помощью химического, а с помощью микробиологического синтеза, путем использования микроорганизмов.
В живой природе синтез белков происходит чрезвычайно быстро, всего за несколько секунд. Живые клетки - это хорошо организованные «фабрики», в которых четко налажена система поставки сырья (аминокислот) и технология сборки. Информация о первичной структуре всех белков организма содержится в дезоксирибонуклеиновой кислоте (ДНК).
Физические свойства белков весьма разнообразны и определяются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.
Химические свойства . 1 . Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией . Она происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения. Пример денатурации - свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой .
Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов - свинца или ртути.
2 . Гидролиз белков - это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.
3 . Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой . Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция ).
Биологическое значение белков чрезвычайно велико.
1 . Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов - ферментов. Все известные ферменты представляют собой белковые молекулы.
2 . Некоторые белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. Например, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кислород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.
3 . Белки - это строительный материал клеток. Из них построены опорные, мышечные, покровные ткани.
4
. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
Существуют специфические белки (антитела), которые способны распознавать и связывать чужеродные объекты - вирусы, бактерии, чужие клетки.
5 . Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, поступающие от соседних клеток или из окружающей среды. Например, действие света на сетчатку глаза воспринимается фоторецептором родопсином.
Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следовательно, важнейшей составной частью продуктов питания. В процессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, которые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые организм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Для человека незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.
(1 оценок, в среднем: 5,00 из 5)
Loading...
